В развитии современной биохимии важную роль сыграла разработка ряда специальных методов исследования: изотопной индикации, дифференциального центрифугирования, спектрофотометрии, электронного парамагнитного резонанса и др.[7]
Характеристика основных разделов элементарной биохимии.
Белки[8]
В настоящее время установлено, что в живой природе не существует небелковых организмов.
Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, образующие при гидролизе аминокислоты. В организме животных белков содержится до 40-50 % и более на сухую массу, у растений до 20-35%.Разнообразны и очень важны функции белков.
Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран, всех органелл.
Каталитическая функция. Практически все биохимические реакциикатализируются белками-ферментами.
Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших) осуществляются белковыми структурами клеток.
Транспортная функция. Белок крови гемоглобин транспортирует кислород от легких к тканям и органам. Есть белки крови, транспортирующие липиды, железо, стероидные гормоны. Перенос многих веществ через клеточные мембраны осуществляют особые белки-переносчики.
Защитная функция. Важнейшие факторы иммунитета – антитела и система комплемента являются белками. Процесс свертывания крови, защищающий организм от чрезмерной кровопотери происходит с участием белков фибриногена, тромбина и других факторов свертывания, тоже являющихся белками. Внутренние стенки пищевода, желудка выстланы защитным слоем слизистых белков – муцинов. Основу кожи, предохраняющей тело от многих внешних воздействий, составляет белок коллаген.
Гормональная функция. Ряд гормонов по своему строению относится к белкам (инсулин) или пептидам (АКТГ, окситоцин, вазопрессин).
Опорная функция. Сухожилия, суставные сочленения, кости скелета образованы в значительной степени белками.
Запасная функция. Белки способны образовывать запасные отложения (овальбумин яиц, казеин молока, многие белки семян).
Белки имеют большое народнохозяйственное значение. Белки являются основными компонентами пищи человека и животных. Многие заболевания связаны с хроническим белковым голоданием. Технология многих производств основана на переработке белков, Изменении их свойств.
Структурными элементами белков являются аминокислоты.
Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в которых один из водородов углеродной цепи замещен на группу NH2.
Строение белковой молекулы. Аминокислоты соединяются друг с другом ковалентной пептидной или амидной связью. Образование ее происходит за счет аминогруппы (NH2)одной аминокислоты и карбоксильной (СООН) группы другой с выделением молекулы воды.
Структура молекулы белка имеет четыре уровня. Первичная структура белковой молекулы это порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура – это упорядоченное пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи, она образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами. Третичная структура описывает пространственную укладку всей молекулы белка. В поддержании третичной структуры белка, ее закреплении принимают участие различные типы связей (ковалентные, ионные, водородные и гидрофобные взаимодействия). Под четвертичной структурой понимают способ взаимного расположения в пространстве отдельных полипептидных цепей в молекуле, характер связей между ними.
Все белки принято делить на две группы: простые, или протеины (состоят только из аминокислот), и сложные (в их молекуле помимо белковой части содержится и небелковая, простетическая): хромопротеины, липопротеины, нуклеопротеины и т. д.
Ферменты[9]
Ферменты, или энзимы, - это катализаторы белковой природы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах.
Являясь катализаторами – веществами, ускоряющими реакции, ферменты имеют ряд общих свойств с химическими, небиологическими катализаторами.
1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из реакции в первоначальном виде. Они не расходуются в процессе катализа.
2. Ферменты не могут возбудить реакций, противоречащих законам термодинамики, они только ускоряют те реакции, которые могут протекать и без них.
3. Ферменты, как правило, не смещают положения равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.
Для ферментов характерны и специфические свойства, отличающие их от химических катализаторов, выражающих их химическую природу.
1. По химическому строению молекулы все ферменты являются белками.
2. Эффективность ферментов выше, чем небиологических катализаторов.
3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. на вещества, превращения, которых они катализируют.
4. Одним из важнейших свойств ферментов является их регулируемость.
При ферментативных реакциях в отличие от неферментативных наблюдаются лишь незначительные побочные процессы, для ферментативных реакций характерен почти 100% выход продуктов.
Согласно классификации, все ферменты разделяются на шесть классов в соответствии с характером катализируемых ими реакций.
1. Оксидоредуктазы. Катализируют окислительно-восстановительные реакции.
2. Трансферазы. Катализируют реакции переноса группировок с одного соединения на другое.
3. Гидролазы. Ускоряют гидролитическое расщепление веществ.
4. Лиазы. Катализируют реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей или реакции присоединения по двойным связям.
5. Изомеразы. Катализируют реакции изомерации соединений.
6. Лигазы (синтетазы). Ускоряют реакции синтеза с использованием энергии макроэргических соединений.
Ферментативные препараты находят широкое применение в различных отраслях промышленности. В хлебопекарном производстве для ускорения гидролиза крахмала и улучшения качества теста используют амилазы. При приготовлении детской пищи с целью облегчения переваривания углеводов и белков исходные продукты обрабатываются амилазой и протеиназами. Специфические протеиназы используют в виноделии, в кожевенной промышленности, при производстве синтетических моющих средств. Ферменты используют как лекарственные средства: пепсин, трипсин, химотрипсин, лидаза, стрептокиназа…
Нуклеиновые кислоты[10]
Нуклеиновые кислоты – это сложные соединения, состоящие из пуринового или пиримидинового азотистого основания, моносахарида пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и фосфорной кислоты.
Нуклеиновые кислоты – важнейший компонент всех живых организмов, всех живых клеток. С участием нуклеиновых кислот происходит образование белков. Каждый живой организм содержит свои специфические белки, которыми он отличается то других организмов. Информация, определяющая особенности структуры белков, «записана» в ДНК и передается в ряду поколений молекулами ДНК. Все нуклеиновые кислоты делятся на два типа в зависимости от того, какой моносахарид входит в их состав; рибонуклеиновая кислота (РНК) содержит рибозу, дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) содержит дезоксирибозу.
Пуриновые и пиримидиновые азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот, являются производными ароматических, гетероциклических соединений – пурина и пиримидина. Среди пуриновых азотистых оснований главную роль играют аденин (А) и гуанин (Г), а среди пиримидиновых оснований – цитозин (Ц), урацил (У), тимин (Т). В состав ДНК входят аденин, цитозин, гуанин, тимин; в РНК вместо тимина присутствует урацил.
ДНК подобно белкам имеет первичную, вторичную и третичную структуру. Хромосомы животных, бактерий, вирусов содержат по одной непрерывной ДНК-спирали огромной длины по сравнению с размерами ядра. Более 99% ДНК клетки находится в ее ядре и около 1% в цитоплазме. Наследственная информация передается с помощью уникальной последовательности участков ядерной ДНК.
Содержащиеся в клетке РНК различаются размером, составом, функциями и локализацией. В цитоплазме содержится РНК нескольких видов: транспортная РНК (тРНК), информационная РНК (иРНК), рибосомная РНК (рРНК). В ядре локализована ядерная РНК (яРНК), количество которой составляет от 4 до 10% от суммарной клеточной РНК.
Синтез РНК, ДНК и белка очень сложные, взаимосвязанные процессы, которыми вплотную занимается такая наука, как генная инженерия. Основная задача генной инженерии – получение молекул ДНК in vitro, их размножение и введение в организм с целью получения новых наследственных свойств.
Углеводы[11]
Углеводами называют альдегиды и кетоны многоатомных спиртов и полимеры этих соединений. В биосфере углеводов больше, чем всех других органических соединений вместе взятых. В растительном мире на их долю приходится 80-90% из расчета на сухое вещество. В животном организме углеводов содержится около 2% массы тела, но значение их одинаково велико для всех живых организмов, о чем свидетельствуют те важные функции, которые они выполняют.
1. Энергетическая. Окисляясь в процессе дыхания, углеводы выделяют заключенную в них энергию и обеспечивают значительную часть потребности организма в ней. При окислении 1г углеводов выделяется 16,9 кДж энергии.