Белки и аминокислоты (стр. 1 из 4)

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад наЗемле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки,ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечнымразнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иныеформы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины(от греч. «протос» — «первый»), — это природные органическиесоединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Избелков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитыевещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями.Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океанамерцают таинственным светом медузы.

Белковых молекул в живойклетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёныевыяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины ихсухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такогомаленького организма, как бактерия Escherichia сой'(см. дополнительный очерк «Объект исследования — прокариоты»), насчитываетсяоколо 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (ввиде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) изпшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех порпочти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белкови исследованы их свойства.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ«БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Химики называют такиемолекулы полимерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» —«часть», «доля»). Действительно, длинная молекула полимера состоит измножества маленьких молекул, связанных друг с другом. Так нанизываются на нитьбусинки в ожерелье. В полимерах роль нити играют химические связи между бусинками-молекулами.

Секрет белков спрятан вособенностях этих самых бусинок. Большинство полимеров не принимаетустойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не можетбыть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольцаили овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А теперьпредставим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом.Например, красные притягиваются к жёлтым. Тогда вся цепочка приметопределённую форму, обязанную своим существованием «слипа-нию» жёлтых икрасных бусинок

Нечто подобное происходит и вбелках. Отдельные маленькие молекулы, входящие в состав белка, обладаютспособностью «слипаться», так как между ними действуют силы притяжения. Врезультате у любой белковой цепи есть характерная только для неёпространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Безтакой структуры они не могли бы выполнять те функции, которые осуществляют вживой клетке.

При длительном кипячении белковв присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распадаются насоставляющие их молекулы,

называемые аминокислотами.Аминокислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроеныони сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНААМИНОКИСЛОТА

В каждой молекулеаминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один изних — атом водорода, второй — карбоксильная группа —СООН. Она легко«отпускает на волю» ион водорода Н⁺, благодаря чему вназвании аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH₂ и, наконец, четвёртый заместитель — группа атомов,которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группыразные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок»,отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё называют боковымицепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органики относятся к ней сбольшим почтением: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения взависимости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближайший кней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомоми т. д. Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе всех к карбоксильнойгруппе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природныеаминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются такжеаминокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от карбоксильнойгруппы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты.Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённыев длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивостьструктуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот,различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разныхаминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными илинормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

В первый входят аминокислотыс неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, содержащие полярнуюгруппу. Следующие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могутзаряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно(четвёртый). Например, диссоциация карбоксильной группы даёт анион — СОО^-,а протонирование атома азота — катион, например —NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислотимеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН,характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺)и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргининаи гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые,наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота(кроме глицина) в зависимости от взаимного расположения четырёх заместителейможет существовать в двух формах. Они отличаются друг от друга, как предмет отсвоего зеркального отражения или как правая рука от левой. Такие соединенияполучили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральныемолекулы открыл в 1848 г. великий французский учёный Луи Пастер. Два типаоптических изомеров органических молекул получили названия Д-форма (от лат.dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных молекул — глюкозыи фруктозы — декстроза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входяттолько Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельностиорганизм нуждается в полном наборе из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни изних могут быть синтезированы в клетках самого организма, а другие — должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором — незаменимыми. Набор последнихдля разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являются10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут самостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, создавать такие, которые невстречаются в белках.

Для удобства 20 главных аминокислотобозначают символами, используя одну или первые три буквы русского илианглийского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Глиили G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белкаобразуется при соединении в длинную цепочку бусинок-аминокислот. Они нанизываютсяна нить химических связей благодаря имеющимся у всех аминокислот амино- икарбоксильной группам, присоединённым к а-атому углерода.

Образующиеся в результатетакой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка вних — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептиднаясвязь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредствомпептидных связей, можно получить пептиды, состоящие из остатков очень многихаминокислот. Такие соединения получили название полипептиды.Полипептидное строение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химикЭмиль Герман Фишер.

На концах аминокислотной цепочкинаходятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- иС-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать сN-конца.

Общее число аминокислотных остатковв белковой молекуле изменяется в очень широких пределах. Так, человеческийинсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящейматери — из 130. В гемоглобине человека 4 аминокислотные цепочки, каждая изкоторых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти3 тыс. аминокислотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белковлежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 аминокислотныхостатков, до 1 млн и более для белков с очень длинными полипептидными цепямиили для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всёогромное многообразие белков с различными функциями и свойствами может бытьсоздано всего из 20 молекул? А разгадка этого секрета природы проста — каждыйбелок имеет свой неповторимый аминокислотный состав и уникальный порядок соединенияаминокислот, называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в.американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевскойпремией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971)предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закрученыв спираль. Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структурубелков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет этагениальная догадка подтвердилась.