-ковалентные дисульфидные связи –S-S (между цистеиновыми остатками,наход в разных местах полипепт цепи).это инсулин и иммуноглобулины. Четвертичная структура:
-это пространственное взаиморасположение полипептидных цепей (субединиц или протомеров), объединенных слабыми (гидрофобными,ионными, водородными) взаимодействиями.Б,сост из 2 и более субъединиц,наз олигомерами. Белк субъединица -протомер, может сост из одной,так и дух полипептидных цепей.
денатурация Б – изменение натиной конформации Б, сопровожд потерей его биологич активности. Разруш активн центр Б. измен-ся трехмерная структура Б,но первичн структура не разруш,пептидн связи не разрыв-ся.
Факторы,вызыв Денатурацию:
Выс температ –выше 60 градусов (разруш слабые сязи-стерилизация ); кислоты и щелочи; мочевина гуанидинхлорид; спирт и фенол разруш гидрофобные и водородные связи; соли тяж металлов образ нераствор соли Б и этих металлов.
11) Четвертичная структура белков. Особенности строение и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков – гемоглобина и миоглобина :
-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ макромолекулярного образования.
У олигомерных Б появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии,появл возможность регуляции этих фу-ий. При взаимод одного из протомеров со специфич лигандом происх конформационные изменения всего олигомерного Б и меняется сродсто остальных протомеров к лигандам.
Напр олигомерный белок гемоглобн,сост из 4 протомеров - родственен миоглобину, глбулярному Б,сост из 1 полипепт цепи. Вторичн и третичн структура этих Б имеетмного общего, несмотря на различия в первин структуре. Миоглобин и кажд субъединица гемоглобина содержит 8 Альфа-спиральных участков,образ глобулу и связанных с небелковой частью- геном, в центре кот наход железо Fe. Гидрофобные части генма окружены гидрофобнымирадикалами аминокислотн остатков,кроме Гис F8 и Гис E7,располаг-ся с двух сторон от плоскости гемма.
Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина сложнее,главная- транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в лугких и его диссоциация в капиллярах ткани.
12) Физико-химические свойства белков и их классификация:
- молекулярная масса, которая зависит от кол-ва аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а у олигомеров - и от числа протомеров, входящих в его состав; ее величина колеблется в пределах 6000 - 1000000 Д, но может быть и выше;
-форма мол, кот м б глобулярной (компактной за счет того, что гидрофобные радикалы аминокислот сгруппированы в гидрофобное ядро) или фибриллярной. Форма белковой мол зависит от рН. В изоэлек-трич точке молекула наиболее компактна, а при изменении рН увеличивается;
-суммарный заряд мол, зависящий от соотношения ионизированных анионных радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот и катионных радикалов лизина, аргинина и гистидина. Степень ионизации зависит от рН среды:
- при рН=7 практически все ионогенные гр б ионизированы;
- в кислой среде увеличение концентрации Н+ подавляет диссоциацию карбоксильных гр и уменьш отрицат заряд б:
-СОО- + Н+ - -СООН
- в щелочной среде избыток ОН- приводит к уменьш полож заряда б:
-NH3+ + ОН-- -NH2 +H20
Величина рН среды, при кот суммарный заряд б равен нулю, наз изоэлектрич точкой. Б, облад кислотными св-ми (альбумины, глобулины, пепсины) имеют в составе больше анионогенных (—СООН) гр, их изоэлектрич точка лежит в слабокислой среде, а в нейтральной среде они имеют отрицат заряд. Б, обладающ основными св-ми (гистоны, протамины), имеют в составе больше катионо-генных гр, их изоэлектрич точка лежит в щелочной среде, в нейтральной среде они имеют полож заряд.
-растворимость в водной среде, кот определ-ся гидрофильностью (способностью образовывать гидратную оболочку). На растворимость так же влияет форма мол и состав растворителя: больш-во б лучше раствор-ся в слабом солевом р-ре, чем в дистиллиров воде. Б, имеющ любой, отличный от нуля заряд, лучше раствор, чем белки, находящ в изоэлектрич точке. Легкость осаждения белков в изоэлектрич точке - результат исчезновения их электростатич отталкивания, что приводит к агрегации мол б и выпадению их в осадок.Б, поверхности кот обогащены гидрофобными радикалами, лучше раствор-ся в липидах, чем в воде.
Глобулярным б свойственна сферич (глобулярная) форма, они отлич высокоупорядоченной конформацией и обычно несут в клетке динамические ф-ии., внутрь глобулы собраны гидрофобные радикалы, образующ гидрофобное ядро, а на поверхности экспонированы гидрофильные остатки, обеспеч хорошую раствор-ть глобулярных б. К глоб. б относ почти все ферменты, at, некот гормоны (инсулин) и транспортные б.
Фибриллярные б хар-ся вытянутой нитевидной структурой, они устойчивы, нераствор в воде и разбавленных солевых р-ах. Эти б - основные структурные элементы соединит тк.
По своему составу б раздел на :
Простые белки содержат в своем составе только полипептидные цепи. При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др органич или неорганич прод (альбумины, глобулины облад кислым характером); протамины, гистоны (облад основным характером).
Сложные белки (холопротеины) состоят из белковой части (апопротеина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая группа - ионы металлов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми или ковалентными связями.