Смекни!
smekni.com

«Механизм мышечного сокращения» (стр. 4 из 4)

Тонкие нити. В состав тонких нитей входят три белка:

сократительный белок актин;

регуляторный белок тропомиозин;

регуляторный белок тропонин.

Актин- небольшой глобулярный белок, его молекулярная масса - 42 кDа. G-актин представляет собой глобулу. В физиологических условиях его молекулы способны к спонтанной агрегации, образуя F-актин.

В состав тонкой нити входят две F-актиновые нити, образуется суперспираль (2 перекрученные нити). В области Z-линий актин прикрепляется к a-актинину.

Механизм мышечного сокращения.

Сродство комплекса "миозин-АТФ" к актину очень низкое.

Сродство комплекса "миозин-АДФ" к актину очень высокое.

Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка - поворот головки миозина.

1-я стадия

Фиксация АТФ на головке миозина.

2-я стадия

Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.

3-я стадия

Образование комплекса "актин-миозин". Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.

4-я стадия

Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина.

Головки миозина "работают" циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется "весельным механизмом" мышечного сокращения.

Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ - в пробирке происходило мышечное сокращение.

Регуляция мышечного сокращения. Тропомиозин.

Фибриллярный белок, молекулярная масса - 70 кДа. Имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается тропомиозин в желобке между двумя спиралями G-актина. Соединяется тропомиозин "конец в конец", цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина.

Тропонин.

Глобулярный белок, молекулярная масса 80 кДа, имеет 3 субъединицы: тропонин "Т", тропонин "С" и тропонин "I". Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина.

Тропонин Т (ТнТ)- отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин "Т" конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин.

Тропонин С (ТнС) - Ca2+-связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин.

Тропонин I (ТнI)- ингибиторная субъединица - это ненастоящий ингибитор - он только лишь создает пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина

Список Литературы:

1) http://www.bibliotekar.ru/447/index.htm

2) http://www.bio.bsu.by/phha/index.htm

3) www.xumuk.ru/ biologhim/306.html

4) www.scienceandapologetics.org/ text/202_2.htm

5) http://yanko.lib.ru/books/biolog/nagl_biochem/326.htm

6) http://www.4medic.ru/page.php?id=116

7) http://physiolog.spb.ru/tema6.html

8) http://www.hameleon.su/2008_034_136_med.shtml