Действительно, полипептидныецепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый,самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек Здесь-то иначинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 игруппа N—H из разных пептидных связей могут образовывать междусобой водородную связь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спиралитакая связь образована между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаныаминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Этиводородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила названиеa.-спирали.
Позднее выснилось, чтоа-спираль — не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимоспиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям междугруппами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколькоразных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой— его назвали ^-слоем.
В большинстве белкова-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи безкакой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственнойструктурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковоймолекулы.
БЕЛОК ВПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получитьполный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структурынедостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о формемолекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу.А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общаяпространственная структура поли-пептидной цепи называется третичнойструктурой белка.
Первые пространственныемодели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XXв. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и МаксФердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данныеэкспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строениябелков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в концестолетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.
При образовании третичнойструктуры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые цепиаминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство«бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.
В живом организме белкивсегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот —восемь — содержат неполярные R-группы. Разумеется, белок стремится надёжноспрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить ихконтакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий(см. статью «Мельчайшая единица живого»).
Благодаря гидрофобным взаимодействиямвся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е.образует третичную структуру.
В молекуле белка действуют идругие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно,а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются кположительным, соответствующие «бусинки» «слипаются». Электростатическиевзаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё однаважная сила, стабилизирующая третичную структуру.
У семи основных аминокислотесть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тожеиграющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.
Между двумя аминокислотнымиостатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—),которые очень прочно фиксируютрасположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такиесвязи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленныевзаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато попрочности они не имеют равных.
ВЫСШИЙ УРОВЕНЬПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ
Молекула белка может состоятьне из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепьпредставляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу.Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуютединую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра.Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, чтостабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевыемостики и водородные связи.
Если белок состоит изнескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой.Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы.В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всехбелков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её неимеют.
ПОЧЕМУ БЕЛКИБОЯТСЯ ТЕПЛА
Связи, поддерживающиепространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детствазнаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белуюмассу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за разрушенияпространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией.В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличениекислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). Приденатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организмефункции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare —«лишать природных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваютсяорганизмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов являетсяденатурация белков.
ЗАЧЕМ НУЖНАПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
В природе почти ничего непроисходит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, этодолжно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с«правильной» пространственной структурой может обладать определённымисвойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. Аделает он это с помощью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковыецепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве.R-группы могут связывать другие органические и неорганические молекулы,принимать участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.
Часто сама пространственнаяорганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредоточитьв определённых точках пространства необходимый для выполнения той или инойфункции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процесс в живом организме непроходит без участия белков.
В ЧЁМ СЕКРЕТФЕРМЕНТОВ
Все химические реакции,протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам.Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работатьгораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.
Предположим, что несколькоприятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласитьдрузей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказалисьв одном месте в назначенное время.
Чтобы встреча состоялась,понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То же самое делает и фермент. Вего молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположеныпривлекательные для определённого типа химических соединений (и только дляних!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то участки молекулреагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, вцентре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле естьотрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа сположительным зарядом.
В результате обе молекулыреагентов связываются с ферментом и оказываются в непосредственной близостидруг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическуюреакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь задело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферментевсе «продумано» таким образом, что R-группы-катализаторы тоже расположенывблизи от места событий, которое называют активным центром. А послезавершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью«Ферменты — на все руки мастера»).
ОТКУДА БЕРЁТСЯИММУНИТЕТ
Белки выполняют в организмемножество функций; они, например, защищают клетки от нежелательных вторжений,предохраняют их от повреждений. Специальные белки — антитела обладаютспособностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы, чужеродные полимерныемолекулы и нейтрализовывать их.
У высших позвоночных от чужеродныхчастиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, чтоорганизм, в который вторглись такие «агрессоры» — антигены, начинаетвырабатывать антитела. Молекула антитела прочно связывается с антигеном: уантител, как и у ферментов, тоже есть центры связывания. Боковые цепи аминокислотрасположены в центрах таким образом, что антиген, попавший в эту ловушку, ужене сможет вырваться из «железных лап» антитела. После связывания с антителомвраг выдворяется за пределы организма.
Можно ввести в организмнебольшое количество некоторых полимерных молекул, входящих в состав бактерийили вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.